溶菌酶

溶菌酶 , 还有胞壁苷酶 是一种酶，存在于唾液、汗液、眼泪、耳垢、鼻腔和肠粘膜中，也存在于血浆中，通过分解细胞壁来对抗细菌。对抵抗细菌感染很重要。

一些润喉药含有溶菌酶。但是，这里没有真正的有效性证明。这种用于治疗的溶菌酶是从鸡蛋中获得的，这就是为什么它也被称为 HEW 溶菌酶（engl. hen-egg-white =鸡蛋清）。

作为一种食品添加剂，它的名称为 E 1105。 B. 在酿酒中以高达 50 g/hl 的浓度使用，以控制苹果酸乳酸发酵（将苹果酸细菌分解成乳酸）。它还用于制备奶酪或作为食品中的防腐剂。

历史

溶菌酶由亚历山大·弗莱明于 1922 年发现。 David Phillips 于 1965 年使用晶体结构分析阐明了来自鸡蛋清的溶菌酶的分子结构。他还成功阐明了β-1,4-糖苷键断裂的反应机理。

属性

HEW 溶菌酶由 129 个氨基酸组成，摩尔质量为 14,388 道尔顿。等电点在 pI 9-11。溶菌酶呈球状结构，由5个α螺旋和5个β折叠组成，有4个二硫键。

溶菌酶裂解肽葡聚糖框架糖链中 N-乙酰基-D-胞壁酸和 2-乙酰氨基-2-脱氧-D-葡萄糖（=N-乙酰基-D-葡糖胺）之间的 β-1,4-糖苷键的细菌细胞壁。为了杀死革兰氏阴性菌，必须添加 EDTA 以渗透外膜。这个功能被称为“剪刀”。溶菌酶对甲壳素的攻击也很慢。

由于与酶底物结构相似，内酯对溶菌酶具有很强的竞争性抑制作用。

反应机理

这在识别它的人之后也被称为菲利普斯机制，见上文。溶菌酶在52位具有去质子化的天冬氨酸残基，天冬氨酸。由于主要疏水的相邻氨基酸，质子化的谷氨酸残基位于第 35 位。由于溶菌酶的四级结构，这两个氨基酸残基形成活性中心。键断裂通过酶结合的中间体发生。首先，谷氨酸 35 将其质子转移到糖苷键的氧原子上。这给它一个正电荷中心，通过共振稳定转移到 N-乙酰氨基葡萄糖的 C1 原子上。形成与带负电的天冬氨酸52的离子键。现在酶结合底物的椅子构象翻转。这最终打破了这种联系。现在存在的谷氨酸 35 通过碱催化从水中去除一个质子，产生的氢氧根离子连接到 N-乙酰氨基葡糖的 C1 原子上。这消除了它的正电荷中心，与酶的键不再稳定。溶菌酶只能从肽聚糖中分离二糖，因为它只能攻击每隔一个结合位点，因为 N-乙酰胞壁酸必须始终与 C4 结合用于此目的的原子。

出现次数

• 唾液中
• 大汗淋漓
• 在鼻腔分泌物中
• 在泪液中
• 在耳垢（耵聍）中
• 在鸟类的蛋白中
• 在牛奶中
• 在一些真菌中
• 在各种植物汁液的乳胶中

参考文献

1. ↑ Alexander Fleming (1922)：关于在组织和分泌物中发现的一种显着的溶菌元素。在：伦敦皇家学会会刊 .第 93B 卷，第 306-317 页。 JSTOR
2. ↑ 布莱克，C.C. 等。 (1965)：母鸡蛋白溶菌酶的结构。 2 埃分辨率的三维傅里叶合成 .在：自然 .第 206 卷，第 757-761 页。 PMID 5891407 doi:10.1038/206757a0